Antioxidative peptides from food proteins: A review.
Bahareh H. Sarmadia, Amin Ismail. Peptides, 2010, 31(10): 1949–1956.
    生物活性肽是食物蛋白质水解的产物，是目前的研究热点。生物活性肽具有多种生物作用，其中最重要的一种生物活性即为抗氧化活性。多项研究表明，抗氧化剂的摄入具有降低发病率的作用。生物活性肽的抗氧化活性可归因于肽的清除自由基、抑制脂质过氧化、金属离子螯合特性。也有研究表明肽的结构和氨基酸序列能够影响其抗氧化活性。本文综述了食物源生物活性肽的抗氧化作用。此外，本文还对抗氧化活性肽的特点、酶解制备、抗氧化活性的评价方法，以及安全性进行了综述。
Bioactive peptides, as products of hydrolysis of diverse food proteins, are the focus of current research. They exert various biological roles, one of the most crucial of which is the antioxidant activity. Reverse relationship between antioxidant intake and diseases has been approved through plenty of studies. Antioxidant activity of bioactive peptides can be attributed to their radical scavenging, inhibition of lipid peroxidation and metal ion chelation properties of peptides. It also has been proposed that peptide structure and its amino acid sequence can affect its antioxidative properties. This paper reviews bioactive peptides from food sources concerning their antioxidant activities. Additionally, specific characteristics of antioxidative bioactive peptides, enzymatic production, methods to evaluate antioxidant capacity, bioavailability, and safety concerns of peptides are reviewed.

Bioactive peptides derived from food proteins preventing lifestyle-related diseases.

Masaaki Yoshikawa, Hiroyuki Fujita, Nobuyuki Matoba, Yasuyuki Takenaka, Taichi Yamamoto, Rena Yamauchi, Hirotaka Tsuruki, Kyoya Takahata. BioFactors, 2000, 12(1-4): 143–146.
    许多种可以预防生活习惯病的生物活性肽，是通过酶解食物蛋白质获得的。血管紧张素转换酶（ACE）抑制肽能够通过酶解食物蛋白质分离而得，具有降血压功能。LKPNM，一种嗜热菌蛋白酶酶解干鲣鱼后获得的肽段，能够被ACE激活8倍，口服后具有长期的效果。两种舒张肽：ovokinin和ovokinin（2-7），通过水解卵白蛋白获得，口服后表现出降血压作用。我们发现来源于食物蛋白质的小分子多肽能够降低血清胆固醇，而不增加胆固醇和胆汁酸的排泄量。大豆蛋白水解得到的一种免疫刺激肽能够预防癌症化疗所致的脱发。
Many kinds of bioactive peptides which might prevent lifestyle-related diseases are released from food proteins after enzymatic digestion. Inhibitory peptides for angiotensin I-converting enzyme (ACE) having anti-hypertensive effect have been isolated from enzymatic digests of various food proteins. LKPNM, which was isolated from the thermolysin digest of dried bonito was activated 8-fold by ACE itself and showed a prolonged effect after oral administration. Two vasorelaxing peptides, ovokinin and ovokinin(2--7), showing antihypertensive effect after oral administration were obtained from ovalbumin digests. We found that low molecular weight peptides derived from food proteins lowered serum cholesterol without increasing excretion of cholesterol and bile acids. An immunostimulating peptide isolated from an enzymatic digest of soybean protein prevented alopecia induced by cancer chemotherapy.

The possible roles of food-derived bioactive peptides in reducing the risk of cardiovascular disease.

Kati Erdmann, Belinda W.Y. Cheung, Henning Schröder. The Journal of Nutritional Biochemistry, 2008, 19(10): 643–654.

    血管疾病，如动脉粥样硬化、中风、心肌梗塞，是世界范围内的重大社会健康问题。预防血管疾病往往意味着修饰和改良致病危险因子，如高血压、肥胖、血脂或胰岛素耐受性的不利方面。除了多种多样的预防药物和治疗药物，近年来越来越多的研究集中在饮食性化合物的鉴定上，因为其潜在的有益于心血管健康的功效。食源生物活性肽便是一种促进健康的成分来源。多种植物和动物蛋白质，尤其是牛奶、大豆或鱼类蛋白质，经过胃肠吸收或者食品加工，能够释放出食源生物活性肽。生物活性肽具有多种活性，如阿片剂样、矿物质螯合、免疫调节、抗菌、抗氧化、抗血栓、降胆固醇、降血压活性。通过调节和提高生理活性，生物活性肽能够应用于慢性病的预防和治疗。作为具有特定健康宣城的功能性食品或保健营养品的成分，生物活性肽也具有商业价值。本文对生物活性肽在心血管健康方面的特性进行了综述。

Vascular diseases such as atherosclerosis, stroke or myocardial infarction are a significant public health problem worldwide. Attempts to prevent vascular diseases often imply modifications and improvement of causative risk factors such as high blood pressure, obesity, an unfavorable profile of blood lipids or insulin resistance. In addition to numerous preventive and therapeutic drug regimens, there has been increased focus on identifying dietary compounds that may contribute to cardiovascular health in recent years. Food-derived bioactive peptides represent one such source of health-enhancing components. They can be released during gastrointestinal digestion or food processing from a multitude of plant and animal proteins, especially milk, soy or fish proteins. Biologically active peptides are considered to promote diverse activities, including opiate-like, mineral binding, immunomodulatory, antimicrobial, antioxidant, antithrombotic, hypocholesterolemic and antihypertensive actions. By modulating and improving physiological functions, bioactive peptides may provide new therapeutic applications for the prevention or treatment of chronic diseases. As components of functional foods or nutraceuticals with certain health claims, bioactive peptides are of commercial interest as well. The current review centers on bioactive peptides with properties relevant to cardiovascular health.

Angiotensin I-converting enzyme inhibitory activity of low-molecular-weight peptides from Atlantic salmon (Salmo salar L.) skin.

Rui-Zeng Gu, Chen-Yue Li, Wen-Ying Liu, Wei-Xue Yi, Mu-Yi Cai. Food Research International 2011, 44(5): 1536–1540.

    以三文鱼加工中的副产物——三文鱼皮为原料，提取胶原蛋白，然后利用碱性蛋白酶和木瓜蛋白酶进行水解，再经过多级分离，得到三文鱼皮胶原肽。结果表明，三文鱼皮胶原肽中蛋白质含量高（91.20±1.03%），并且分子量低，其中分子量小于1000 Da的占90.79%。将三文鱼皮胶原肽利用反相高效液相色潽法色谱进行分离，收集11个主要组分，并且测定其ACE抑制活性。结果表明，组分5和组分7的ACE抑制活性最高。利用质谱仪对这两个组分进行分析，共鉴定出11个肽段结构。选择了两个二肽Ala-Pro和Val-Arg，测定其ACE抑制活性。结果表明，Ala-Pro和Val-Arg的ACE抑制活性IC50值分别为0.060±0.001mg/ml和0.332±0.005mg/ml，因此ACE抑制活性大约是三文鱼皮胶原肽（IC50=1.165±0.087mg/ml）的20倍和4倍。

Collagen extracted from Atlantic salmon (Salmo salar L.) skin (which is normally discarded in the process of manufacture) was hydrolyzed with Alcalase and papain, and treated by multistage separation. The salmon skin collagen peptides (SSCP) obtained had high protein content (91.20±1.03%) and low molecular weights, 90.79% of which were less than 1000 Da. SSCP was then separated by reversed-phase high performance liquid chromatography. Eleven major fractions were collected and their angiotensin I-converting enzyme (ACE) inhibitory activitywas assayed. Fractions 5 and 7 displaying higherACE inhibitory activitywere subjected tomass spectrometer to identify the ACE inhibitory peptides. A total of eleven peptide sequenceswere identified, and two dipeptides, Ala-Pro and Val-Arg, were selected for further ACE inhibitory activity analysis. The ACE inhibitory activities of Ala-Pro (IC50=0.060±0.001 mg/ml) and Val-Arg (IC50=0.332±0.005 mg/ml) were found to be approximately 20- and 4-fold higher than that of SSCP (1.165±0.087 mg/ml), respectively.

Pilot-scale production of low molecular weight peptides from corn wet milling byproducts and the antihypertensive effects in vivo and in vitro.

Feng Lin, Liang Chen, Rui Liang, Zhaofeng Zhang, Junbo Wang, Muyi Cai, Yong Li. Food Chemistry, 2011, 124(3): 801–807.

    本文开发了一种从玉米黄粉中工业制备高价值的蛋白的方法。通过将玉米黄粉（150 kg）在碱性溶液中进行高温处理，获得的玉米分离蛋白具有高蛋白含量（90.68%）。然后通过两步酶解法和多步分离，富集玉米低聚肽，分子量小于1000 Da的肽段占96.77%。玉米低聚肽对自发性高血压大鼠的降血压活性最高为0.45 g/kg。鉴定出一个重要的血管紧张素转化酶（ACE）抑制肽段，Ala-Tyr，占玉米低聚肽的含量为9.16 ± 0.08 mg/g。Ala-Tyr的ACE抑制活性（IC50 = 0.037 mg/ml）比玉米低聚肽（IC50 = 1.020 mg/ml）高27倍。结果表明，玉米低聚肽可作为天然降血压成分，应用于药品和功能性食品添加剂中。

A pilot-scale production was developed to enhance the value of proteins from corn gluten meal (CGM). Corn protein isolate (CPI) with high protein content (90.68%) was obtained through heat treatment of CGM (150 kg) in aqueous alkaline solution. Two-step enzymatic hydrolysis and multistage separation were applied to enrich corn oligopeptides (COP) with low molecular weights, 96.77% of which were less than 1000 Da. The greatest antihypertensive effect of COP treatment in spontaneously hypertensive rats (SHR) was observed at a dose of 0.45 g/kg. One major ACE-inhibitory peptide, Ala-Tyr, was identified and quantified (9.16 ± 0.08 mg/g) from COP. The ACE inhibitory activity of Ala-Tyr (IC50 = 0.037 mg/ml) was over 27 times higher than that of COP (IC50 = 1.020 mg/ml). The results indicate that COP may be a source of natural antihypertensive compounds that could be used for drugs or functional food ingredients.

Gluten exorphin C: A novel opioid peptide derived from wheat gluten.

Shin-ichi Fukudomea, Masaaki Yoshikawa. FEBS Letters, 1993, 316(1): 17–19.

    小麦蛋白经过胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶水解，获得一种新型阿片肽Tyr-Pro-Ile-Ser-Leu。通过GPI和MVD方法检测，其IC50值分别为40 μM和13.5 μM。该肽段被命名为为谷蛋白外啡肽C。谷蛋白外啡肽C具有与其他报道的内源性和外源性阿片肽极为不同的结构，因为其N末端氨基酸Tyr是唯一的芳香族氨基酸。合成了该肽段的类似物Tyr-Pro-X-Ser-Leu，进行构效关系研究。X为芳香族氨基酸或脂肪族疏水性氨基酸时，肽段具有阿片样活性。

A novel opioid peptide, Tyr-Pro-Ile-Ser-Leu, was isolated from the pepsin-trypsin-chymotrypsin digest of wheat gluten. Its IC50 values were 40 μM and 13.5 μM in the GPI and MVD assays, respectively. This peptide was named gluten exorphin C. Gluten exorphin C had a structure quite different from any of the endogenous and exogenous opioid peptides ever reported in that the N-terminal Tyr was the only aromatic amino acid. The analogs containing Tyr-Pro-X-Ser-Leu were synthesized to study its structure-activity relationship. Peptides in which X was an aromatic amino acid or an aliphatic hydrophobic amino acid had opioid activity.